フィブロネクチン、ラミニン
フィブロネクチンやラミニンは、細胞とのかかわりからいうと特に重要です。フィブロネクチンはいろいろな組織に広く存在しているタンパク質で、いろいろな種類の細胞と結合しますし、いろいろな型のコラーゲンと結合します。さらに、ヘパリンのようなグリコサミノグリカンとも結合し、条件によってはエラスチンとも結合します。また、ラミニンは基底膜にあって、上皮細胞や?型のコラーゲンと結合する性質をもっています。
コラーゲンと結合するインテグリン
体の中ではコラーゲンが細胞の足場になっていて、細胞がコラーゲンと直接結合することもありますし、フィブロネクチンを仲介してコラーゲンに結合することもあります。細胞の表面には、細胞外マトリックス成分であるコラーゲンやフィブロネクチンなどと結合するタンバク質があります。このタンパク質を仲介して、細胞は足場に接着するようです。このタンパク質をインテグリンといい、多数の種類があります。コラーゲンと結合するインテグリンは4種類、フィブロネクチンと結合するインテグリンは9種類もわかっています。またこの中には、コラーゲンとフィブロネクチンの両方に結合できるインテグリンが2種類あります。
多細胞動物に必要な細胞外マトリックス
細胞と細胞外マトリックス成分はお互いに作用し合い、また重複性があります。さらに、細胞外マトリックス成分どうしもいろいろな組合せで作用し合い、3次元的な配置にも影響を及ぼすので、大変複雑です。単細胞動物には存在しない細胞外マトリックスですが、あらゆる多細胞動物には存在します。多様な細胞の集団である多細胞動物の存在は、細胞外マトリックスをつくり出すことができて、はじめて可能になったのでしょう。細胞の集合、分化、組織の構築、器官の形成にきわめて重要な働きをしている細胞外マトリックスですが、その複雑性・重複性のため、まだまだ解明が進んでいないそうです。